Hyppää sisältöön
    • Suomeksi
    • In English
  • Suomeksi
  • In English
  • Kirjaudu
Näytä aineisto 
  •   Etusivu
  • 3. UTUCris-artikkelit
  • Rinnakkaistallenteet
  • Näytä aineisto
  •   Etusivu
  • 3. UTUCris-artikkelit
  • Rinnakkaistallenteet
  • Näytä aineisto
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.

The Sharpin interactome reveals a role for Sharpin in lamellipodium formation via the Arp2/3 complex

Elena Kremneva; Siiri I. Salomaa; Takahiro Deguchi; Pekka Lappalainen; Guillaume Jacquemet; Umar Butt; Meraj H. Khan; Martin J. Humphries; Mitro Miihkinen; Jeroen Pouwels

The Sharpin interactome reveals a role for Sharpin in lamellipodium formation via the Arp2/3 complex

Elena Kremneva
Siiri I. Salomaa
Takahiro Deguchi
Pekka Lappalainen
Guillaume Jacquemet
Umar Butt
Meraj H. Khan
Martin J. Humphries
Mitro Miihkinen
Jeroen Pouwels
Katso/Avaa
jcs.200329.full(1).pdf (1.789Mb)
Lataukset: 

The Company of Biologists Ltd
doi:10.1242/jcs.200329
Näytä kaikki kuvailutiedot
Julkaisun pysyvä osoite on:
https://urn.fi/URN:NBN:fi-fe2021042716938
Tiivistelmä
Sharpin, a multifunctional adaptor protein, regulates several signalling
pathways. For example, Sharpin enhances signal-induced NF-κB signalling
as part of the linear ubiquitin assembly complex (LUBAC) and inhibits
integrins, the T cell receptor, caspase1 and PTEN. However, despite
recent insights into Sharpin and LUBAC function, a systematic approach
to identify signalling pathways regulated by Sharpin has not been
reported. Here, we present the first ‘Sharpin interactome’, which
identifies a large amount of novel potential Sharpin interactors in
addition to several known ones. These data suggest that Sharpin and
LUBAC might regulate a larger number of biological processes than
previously identified, such as endosomal trafficking, RNA processing,
metabolism and cytoskeleton regulation. Importantly, using the Sharpin
interactome we have identified a novel role for Sharpin in lamellipodium
formation. We demonstrate that Sharpin interacts with Arp2/3, a protein
complex that catalyses actin filament branching. We identified the
Arp2/3-binding site in Sharpin and demonstrate using a specific
Arp2/3-binding deficient mutant that the Sharpin-Arp2/3 interaction
promotes lamellipodium formation in a LUBAC-independent fashion.


Kokoelmat
  • Rinnakkaistallenteet [19207]

Turun yliopiston kirjasto | Turun yliopisto
julkaisut@utu.fi | Tietosuoja | Saavutettavuusseloste
 

 

Tämä kokoelma

JulkaisuajatTekijätNimekkeetAsiasanatTiedekuntaLaitosOppiaineYhteisöt ja kokoelmat

Omat tiedot

Kirjaudu sisäänRekisteröidy

Turun yliopiston kirjasto | Turun yliopisto
julkaisut@utu.fi | Tietosuoja | Saavutettavuusseloste