Hyppää sisältöön
    • Suomeksi
    • In English
  • Suomeksi
  • In English
  • Kirjaudu
Näytä aineisto 
  •   Etusivu
  • 1. Kirjat ja opinnäytteet
  • Pro gradu -tutkielmat ja diplomityöt sekä syventävien opintojen opinnäytetyöt (kokotekstit)
  • Näytä aineisto
  •   Etusivu
  • 1. Kirjat ja opinnäytteet
  • Pro gradu -tutkielmat ja diplomityöt sekä syventävien opintojen opinnäytetyöt (kokotekstit)
  • Näytä aineisto
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.

Expression, purification, and characterisation of a novel bacterial ADP-ribosyltransferase

Habib, Abdula (2023-05-24)

Expression, purification, and characterisation of a novel bacterial ADP-ribosyltransferase

Habib, Abdula
(24.05.2023)
Katso/Avaa
Habib_Abdula_Pro_gradu.pdf (3.046Mb)
Lataukset: 

Julkaisu on tekijänoikeussäännösten alainen. Teosta voi lukea ja tulostaa henkilökohtaista käyttöä varten. Käyttö kaupallisiin tarkoituksiin on kielletty.
avoin
Näytä kaikki kuvailutiedot
Julkaisun pysyvä osoite on:
https://urn.fi/URN:NBN:fi-fe2023072691778
Tiivistelmä
ADP-ribosylation is a chemical modification that is mostly known as a post-translational modification targeting nucleophilic amino acid residues. It utilizes the common coenzyme NAD+ as the reactant. The reaction is catalysed by ADP-ribosyltransferases (ARTs) which include bacterial AB-exotoxins also known as bARTTs (bacterial ART toxins). Exotoxins are proteins with enzymatic activity that are secreted or released upon lysis. They are secreted by pathogenic bacteria such as Corynebacterium diphtheria and Vibrio cholerae.

Previously the Turku Cellular Microbiology Laboratory has discovered in silico open reading frames from different Bartonella species. The aim of my thesis is to express, purify and functionally characterise a putative open reading frame from Bartonella sp. 1-1C named CtxA. The N-terminally hexahistidine tagged CtxA constructs are transformed into an E. coli expression strain and purified with nickel-nitrilotriacetic acid (Ni-NTA) affinity chromatography followed by size-exclusion chromatography (SEC). The auto- and trans-ADP-ribosylation activity is studied with western blot assays. As a result of my studies the proteins were successfully purified and verified with anti-His western blot. Furthermore, both anti-MAR/PAR and biotin-ADP-ribose streptavidin western blots suggest that CtxA is a novel bARTT with auto-ADP-ribosylation activity. The target substrate for CtxA was not found despite the promising results from eukaryotic lysate studies.
Kokoelmat
  • Pro gradu -tutkielmat ja diplomityöt sekä syventävien opintojen opinnäytetyöt (kokotekstit) [9350]

Turun yliopiston kirjasto | Turun yliopisto
julkaisut@utu.fi | Tietosuoja | Saavutettavuusseloste
 

 

Tämä kokoelma

JulkaisuajatTekijätNimekkeetAsiasanatTiedekuntaLaitosOppiaineYhteisöt ja kokoelmat

Omat tiedot

Kirjaudu sisäänRekisteröidy

Turun yliopiston kirjasto | Turun yliopisto
julkaisut@utu.fi | Tietosuoja | Saavutettavuusseloste