Hyppää sisältöön
    • Suomeksi
    • In English
  • Suomeksi
  • In English
  • Kirjaudu
Näytä aineisto 
  •   Etusivu
  • 1. Kirjat ja opinnäytteet
  • Pro gradu -tutkielmat ja diplomityöt sekä syventävien opintojen opinnäytetyöt (rajattu näkyvyys)
  • Näytä aineisto
  •   Etusivu
  • 1. Kirjat ja opinnäytteet
  • Pro gradu -tutkielmat ja diplomityöt sekä syventävien opintojen opinnäytetyöt (rajattu näkyvyys)
  • Näytä aineisto
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.

Splicing-Dependent Regulation of Oligomerization of SynGAP1

Meem, Manila (2025-06-27)

Splicing-Dependent Regulation of Oligomerization of SynGAP1

Meem, Manila
(27.06.2025)
Katso/Avaa
meem_manila_thesis.pdf (1.800Mb)
Lataukset: 

Julkaisu on tekijänoikeussäännösten alainen. Teosta voi lukea ja tulostaa henkilökohtaista käyttöä varten. Käyttö kaupallisiin tarkoituksiin on kielletty.
suljettu
Näytä kaikki kuvailutiedot
Julkaisun pysyvä osoite on:
https://urn.fi/URN:NBN:fi-fe2025070377325
Tiivistelmä
Synaptic GTPase-activating protein 1 (SynGAP1) is enriched in the dendritic spines of excitatory neurons. It plays a crucial role in synaptic plasticity and neuronal connectivity. SynGAP1 forms complexes with PSD-95 (postsynaptic density protein 95) and NMDA (N-methyl-D-aspartate) receptors, contributing to calcium-dependent signaling cascades. Dysregulation or mutations in the SynGAP1 gene are associated with epilepsy, autism spectrum disorders, and other neurodevelopmental disorders (NDDs). The C-terminal region of SynGAP1 includes a predicted coiled-coil domain abundant with hydrophobic residues which are mainly responsible for forming parallel and asymmetric trimers in solution. Splicing-dependent insertion of specific amino acids valine and lysine (VK) in the 5' extension of exon 17 may cause structural changes in the coiled-coil domain, affecting hydrophobic interactions that influence protein stability and function. The aim of the thesis was to study whether the presence of VK insert effect the oligomerization.

The fluorescence-based assays provided an estimate of how protein interaction works using the BRET (Bioluminescence Resonance Energy Transfer) assay between donor and acceptor in close distance through dipole-dipole coupling.

From the experiments, SynGAP1 plasmid with the combinations of donor with VK (+VK) and acceptor without VK (-VK) show higher BRET signals than combinations with donor and acceptor both with VK (+VK), suggesting stronger or more stable interactions. This indicates the influence of VK insert in the structure dynamics of the coiled-coil domain.
Kokoelmat
  • Pro gradu -tutkielmat ja diplomityöt sekä syventävien opintojen opinnäytetyöt (rajattu näkyvyys) [5163]

Turun yliopiston kirjasto | Turun yliopisto
julkaisut@utu.fi | Tietosuoja | Saavutettavuusseloste
 

 

Tämä kokoelma

JulkaisuajatTekijätNimekkeetAsiasanatTiedekuntaLaitosOppiaineYhteisöt ja kokoelmat

Omat tiedot

Kirjaudu sisäänRekisteröidy

Turun yliopiston kirjasto | Turun yliopisto
julkaisut@utu.fi | Tietosuoja | Saavutettavuusseloste